Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg

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Prof. Dr. Jochen Balbach

Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Institut für Physik/Biophysik
Universität Halle-Wittenberg
Betty-Heimann-Str. 7
06120 Halle (Saale)

Telefon: +49 345 552-8550
Fax: +49 345 552-7161

E-Mail:

Funktionen

Mitglied in G-NMR: Networking of German NMR Centers

Mitglied in NMR Konsortien: 1 GHz (Bayreuth) und 1.2 GHz (München), European NMR Center Florence und Brno

Vorstandsmitglied der GDCh Fachgruppe NMR

Sprecher: Mitteldeutsches Zentrum für Struktur und Dynamik der Proteine (An-Institute Universität Halle-Wittenberg)

Initiator: BMBF Zentrum für Innovationskompetenz HALOmem (Interdisziplinäres wissenschaftliches Zentrum der Universität Halle-Wittenberg)

Mein Interesse an der Alternsforschung

Nach der Synthese von Proteinen am Ribosom und erfolgter Faltung finden zahlreiche post-translationale Modifikationen statt, welche zur endgültigen, biologisch aktiven Form führen. Bis zum Wiederabbau der Proteine können pathogene Veränderungen eintreten, welche auch beim Alterungsprozess eine wichtige Rolle spielen. Wir untersuchen derzeit mit strukturbiologischen Methoden (vornehmlich NMR-Spektroskopie) den molekularen Aufbau von amyloiden Fibrillen des Alzheimerpeptides, sowie den Einfluss von Mutationen und der Lösungsmittelumgebung. Die Kristaline der menschlichen Augenlinse unterliegen keinem Umsatz, weshalb wir einen extrem langsamen Alterungsprozess über Jahrzehnte vorliegen haben. Hier untersuchen wir die molekularen Ursachen für die Katarakt-Entstehung mit zunehmendem Alter.

Forschungsschwerpunkte

Struktur und Dynamik von Proteinen, Biophysik von globulären und fibrillären Proteinen, Strukturbiologie der Proteinfaltung, Membranproteine, NMR-Spektroskopie, Biophysikalische Methoden, post-translationale Proteinmodifikationen, Alzheimer, Alterung der Proteine in der Augenlinse

Ausgewählte Projekte

DFG SFB TTR 102 Polymers under multiple constraints: Organization and interaction of eye-lens crystallins: native state and cataract formation (DFG, 2011-2015)

DFG SFB TTR 102 Polymers under multiple constraints: NMR investigations of the self-organization and dynamics of amyloid protein fibrils (DFG, 2011-2015)

BMBF ProNet-T3 Protein-Kompetenznetzwerk-Halle: tools, targets & therapeutics: Strukturelle Bedeutung der Proteinphosphorylierung für die Onkogenese (BMBF 2009-2014)

BMBF Zentrum für Innovationskompetenz HALOmem (Initiator): Membrane protein structure and dynamics (BMBF 2009-2014)

Biowissenschaftliches Netzwerk des Land Sachsen-Anhalt: Role of peptide bond cis/trans isomerases as modulators of amyloid precursor protein processing and A fibril formation in Alzheimer's disease (Land Sachsen-Anhalt 2009-2012)

5 ausgewählte Publikationen der letzten 5 Jahre

Kovermann, M. et al. (2013), Biol. Chem., 394, 965-975, Molecular function of the prolyl cis/trans isomerase and metallochaperone SlyD.

Morgadoa, I. et al. (2012), PNAS, 109, 12503-12508, Molecular Basis of β-Amyloid Oligomer Binding and Inhibition with a Conformation-Specific Antibody Fragment

Hoffmann, A. et al. (2012), PLoS one, 7, e31298, New binding mode to TNF-alpha revealed by ubiquitin-based artificial binding protein

Garvey, M. et al. (2011), Biochem. Biophys. Res. Commun., 409, 385-388, Phosphate and HEPES buffers potently affect the fibrillation and oligomerization mechanism of Alzheimer's Aβ peptide

Dahse, K. et al. (2010), J. Mol. Biol., 403, 643-659, DHPC strongly affects the structure and oligomerization propensity of Alzheimer's Aβ(1-40) peptide

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